Syrehemoglobindissociationskurvan (OHDC)
OHDC är en graf som relaterar hemoglobinets saturation (%) till syrets partialtryck (PO2, kPa). Kurvan beskriver hur effektivt hemoglobin binder och avlastar syre vid olika PO2-nivåer.
| Parameter | PO2 | Saturation |
|---|---|---|
| Arteriellt blod | 13,3 kPa | SaO2 97 % |
| Venöst blod | 5,3 kPa | SvO2 75 % |
| P50 | 3,5 kPa | 50 % |
P50 definieras som det PO2 vid vilket hemoglobin är 50 % saturerat. Normalvärdet är 3,5 kPa (26,6 mmHg).
Kurvans sigmoidform
OHDC har en karakteristisk S-form (sigmoid) som beror på hemoglobinets allosteriska egenskaper och kooperativa syrebindning.
Allosterisk modulation
- När O2 binder till en hemgrupp genomgår hemoglobinmolekylen en konformationsförändring — β-kedjorna närmar sig varandra.
- Hemoglobin övergår från T-state (tense, låg affinitet) till R-state (relaxed, hög affinitet).
- När O2 dissocierar återgår molekylen till T-state.
Kooperativ bindning
- R-state gynnar ytterligare O2-bindning — affiniteten ökar successivt med varje bunden syremolekyl.
- Den fjärde O2-molekylen binder med avsevärt högre affinitet än den första.
- Detta ger kurvans branta mittparti och förklarar den sigmoida formen.
Högerförskjutning (ökad P50 >3,5 kPa)
En högerförskjutning av OHDC innebär att hemoglobinet har lägre affinitet för syre vid givet PO2. Detta underlättar O2-avlastning till vävnaderna.
Orsaker:
- ↓ pH (ökad H+-koncentration)
- ↑ temperatur
- ↑ 2,3-DPG
- ↑ PaCO2
- HbS (sicklecellhemoglobin)
- Anemi
- Graviditet
- Höjdacklimatisering
Vänsterförskjutning (minskad P50 <3,5 kPa)
En vänsterförskjutning innebär att hemoglobinet har högre affinitet för syre. Detta underlättar O2-upptag i lungorna men försvårar avlastning perifert.
Orsaker:
- ↑ pH (minskad H+-koncentration)
- ↓ temperatur
- ↓ 2,3-DPG
- ↓ PaCO2
- HbF (fetalt hemoglobin)
- Methemoglobin
- Karboxyhemoglobin (CO-Hb)
- Lagrat blod (2,3-DPG sjunker under förvaring)
Bohr-effekten
I metabolt aktiva vävnader produceras koldioxid och vätejoner som lokalt sänker pH. Bohr-effekten gör att hemoglobin lättare släpper syre just där behovet är som störst. I lungorna, där CO2 avgår och pH stiger, förskjuts kurvan tillbaka åt vänster och underlättar O2-bindning.
Dubbla Bohr-effekten
I placenta sker en simultan dubbeleffekt som faciliterar syreöverföring från moder till foster:
- Moderns blod: CO2 diffunderar från fostret → PaCO2 stiger → högerförskjutning → O2 avlastas lättare.
- Fostrets blod: CO2 avgår till modern → PaCO2 sjunker → vänsterförskjutning → O2 tas upp mer effektivt.
Denna dubbla mekanism, i kombination med HbF:s inneboende högre syreaffinitet, säkerställer effektiv syretransport över placentabarriären.
Haldane-effekten
Haldane-effekten beskriver sambandet mellan hemoglobinets syresaturation och dess förmåga att bära koldioxid. Deoxyhemoglobin binder CO2 på två sätt:
- Direkt som karbaminoföreningar (CO2 binder till aminogrupper på globinkedjorna).
- Indirekt genom att buffra H+-joner som bildas vid CO2-hydratisering (H2CO3 → HCO3− + H+).
Myoglobin
Myoglobin är ett syrebärande protein i skelettmuskulatur som ger muskelvävnaden dess röda färg.
- Enkel polypeptidkedja med 1 hemgrupp → binder 1 O2-molekyl (jämfört med hemoglobins 4).
- Dissociationskurvan är en rektangulär hyperbola (ej sigmoid) — ingen kooperativ bindning.
- Avsevärt högre O2-affinitet än hemoglobin: P50 = 0,13 kPa (jfr Hb: 3,5 kPa).
- Kurvan ligger till vänster om OHDC.
- Fungerar som O2-reserv vid intensivt muskelarbete och ischemiska episoder — avger syre först vid mycket lågt PO2.